Hardy Schweigel - ADP-induzierte Tyrosinphosphorylierung in humanen Thrombozyten

Hardy Schweigel - ADP-induzierte Tyrosinphosphorylierung in humanen Thrombozyten

55,50 €

Die posttranslationale Modifizierung von Aminosäureresten ist zentraler Bestandteil von Protein-Protein-Interaktion in humanen Zellen. Bei der ADP-induzierten Aggregation von Thrombozyten spielt die Phosphorylierung von Tyrosin eine zentrale Rolle. Phosphotyrosinreste dienen als Bindungsstelle für Src-Homologie 2 (SH2)-Domänen. In dieser Arbeit nutzt Hardy Schweigel die selektiven Bindungseigenschaften rekombinant hergestellter und charakterisierter SH2-Domännen für...

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Produktbeschreibung

Die posttranslationale Modifizierung von Aminosäureresten ist zentraler Bestandteil von Protein-Protein-Interaktion in humanen Zellen. Bei der ADP-induzierten Aggregation von Thrombozyten spielt die Phosphorylierung von Tyrosin eine zentrale Rolle. Phosphotyrosinreste dienen als Bindungsstelle für Src-Homologie 2 (SH2)-Domänen. In dieser Arbeit nutzt Hardy Schweigel die selektiven Bindungseigenschaften rekombinant hergestellter und charakterisierter SH2-Domännen für die qualitative und semi-quantitative Beschreibung der Tyrosinphosphorylierung in stimulierten und/oder inhibierten Thrombozyten. Weiterführend wurden diese Proteindomänen genutzt, um intra-zelluläre und phosphorylierte Bindungspartner aus humanen Thrombozyten zu isolieren. Identifizierte Proteine wurden unabhängig in mehreren Testsystemen validiert und so ein umfangreiches Protein-Protein-Interationsnetzwerk konstruiert, dass detailliertere Einblicke in die ADP-induzierten Signalwege humaner Thrombozyten erlaubt. Die in dieser Arbeit etablierten Methoden können darüber hinaus auf weitere Zelltypen übertragen werden, um Signaltransduktionsprozesse zu untersuchen.
Marke Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften
EAN 9783838133683
ISBN 978-3-8381-3368-3
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